Toate funcțiile, structura și cinetica enzimelor allosterice

Toate enzimele allosterice ele sunt substanțe chimice organice care sunt compuse cu o structură de patru molecule, motiv pentru care se spune că structura sa este cuaternară.

În concluzie, enzimele alosterice au mai mult de un lanț polipeptidic și conțin unități în care se efectuează cataliză. Acestea, la rândul lor, au și locul de activitate, adică schimbul chimic, și din acest motiv realizează o recunoaștere a substratului.

Cu alte cuvinte, enzime alosterici sunt caracterizate prin faptul că mai mult de două lanțuri de polipeptide, ale căror subunități au proprietăți diferite: una izosteri, care este site-ul activ în sine și un alosterici în care se efectuează reglarea enzimei.

Acestea din urmă nu are activitate de catalizare, dar poate fi legată de o moleculă care poate modulării stimul sau împiedica realizarea activității enzimelor.

Scurtă prezentare a enzimelor alosterice

Toate enzimele allosterice au sarcina importantă de a ușura digestia. Așa cum penetrează miezul moleculelor, aceste enzime au puterea de a interveni în metabolismul organismului, astfel încât să aibă puterea de a absorbi și excreta ca pe nevoile biochimice care apar.

Pentru ca acest lucru să fie fezabil, este necesar ca enzimele alosterice să miște mecanismele cu care se realizează procesul de reglare.

Aceste enzime sunt clasificate în două moduri: K și V. În ambele observate frecvent că curba de saturație nu este în mod tipic hiperbola, dar de o formă neregulată care imita sigma din alfabetul grecesc.

Aceasta, desigur, înseamnă că cinetica și structura nu este deloc egal cu enzimele michaelianas mult mai puțin non alosterica ca substratul său determină variații semnificative și diferențele ratei enzimelor de reacție.

Structura și cinetica enzimelor alosterice sunt direct asociate cu interacțiunile de cooperare, în special cu cele care nu sunt covalente.

Această ipoteză se bazează pe premisa că curba sigmoidală, care este extrasă atunci când concentrația substratului crește, este legată de schimbările structurale care apar cu enzimele.

Cu toate acestea, această corelație nu este întotdeauna absolută și se împrăștie în ambiguități în care anumite particularități din acest sistem sunt omise.

funcție

La nivel global, enzimele alosterice sunt denumite molecule de origine organică, în care pot afecta legăturile biochimice dintre proteine ​​și enzime.

Acțiunea acestor enzime alosterice este dezvoltată printr-o infiltrare în nucleul molecular, astfel încât în ​​organism este responsabil pentru cataliză digestivă. Datorită acestui fapt, se extind diverse procese legate de tractul gastrointestinal, în special în gestionarea metabolismului.

Prin urmare, funcția primară a enzimelor alosterice este de a avea grijă de facilitarea digestiei în organism. Acest lucru se întâmplă deoarece procesul legăturilor la care sunt trimise permite asimilarea substanțelor nutritive, precum și eliminarea deșeurilor în structura organismului, pentru a fi favorizate.

Prin urmare, cataliza sistemului digestiv se dezvoltă continuu într-un mediu echilibrat în care fiecare modulator are un sit alosteric specific.

În plus, enzimele alosterice sunt, din perspectivă metabolică, cele care realizează faptul că activitatea enzimatică este controlată prin fluctuațiile percepute la nivelul stratului.

Cu cât schimbările făcute în concentrația acelui substrat sunt mai mici, cu atât mai mari vor fi transformările pe care le va suporta activitatea enzimelor și viceversa.

Pe de altă parte, valorile enzimei alosterice K pot fi crescute cu o doză minimă de modulator de inhibare.

Este posibil ca în performanța lor, enzimele alosterici rămân inhibat la sfârșitul procesului metabolic, ceva ce se întâmplă în unele sisteme Multienzyme (au mai multe tipuri de enzime), încă mai mult, dacă sunt depășite capacitățile de celule.

Când se întâmplă acest lucru, enzimele alosterice asigură scăderea activității catalitice; în caz contrar, substratul determină activarea enzimatică în loc să o regleze.

Reglementarea alosterică

Este cunoscut ca acele procese celulare în care activitatea enzimatică este reglată printr-un proces de ajustare. Acest lucru este posibil deoarece apare un feedback care poate fi pozitiv (adică activare) sau negativ (inhibiție).

Reglarea poate să apară în diferite moduri, fie pe o scală organică (supracelulară, deasupra celulei), prin transducția semnalului și prin modificarea covalentă a enzimelor.

Fixarea substratului poate apărea în mod normal în centrul activ atunci când inhibitorul nu este prezent.

Cu toate acestea, dacă acest centru alosteric este ocupat de inhibitor, acest prim element modifică structura sa și prin urmare substratul nu poate fi fixat.

Prezența unui formă de sigmoid cinetică poate sugera că există o relație de cooperativeness în substrat, dar acest lucru nu este întotdeauna regula, există excepții (a se vedea „allosterism și cooperativeness: sinonime“ de mai jos).

Structura și cinetica

Mai multe polipeptide ale enzimelor allosterice nu au o cataliză. În orice caz, acestea au, de asemenea, site-uri strategice și foarte specifice în care are loc o legare și recunoaștere a modulatorului, motiv pentru care poate rezulta o enzimă de modulare care este complexă.

Acest lucru se datorează faptului că gradul lor de activitate a catalizatorului depinde de polaritatea având modulator, adică, în funcție de faptul dacă este negativ (inhibarea) sau pozitiv (trăgaciul).

Locul în care are loc acest schimb biochimic, sau mai degrabă interacțiunea enzimatică cu modulatorul, este cunoscut în mod corespunzător ca un sit alosteric.

Aici se pastreaza proprietatile lor fara ca modificatorul sa sufere modificari la un nivel chimic. Totuși, legătura dintre modulator și enzimă nu este ireversibilă, tocmai contrar; Poate fi anulată. Prin urmare, se poate spune că acest proces al enzimelor alosterice nu este imobiliar.

O caracteristică care evidențiază enzimele alosterice este că acestea nu corespund tiparelor cinetice care respectă principiile Michaelis-Menten.

Cu alte cuvinte, experimentele de până acum au arătat că legătura există între o enzimă alosterică și modulatori (indiferent de polaritate) are o curbă de saturație, care are o formă regulată, dar sigmoid, cu curbură similar, Scrisoarea greacă de sigma.

Diferențele în această formă sigmoidă sunt puține, indiferent dacă modulatorii au fost utilizați (pozitivi sau negativi) sau nu au fost folosiți deloc.

În toate cazurile, viteza reacțiilor enzimelor allosterice arată o serie de modificări dramatice ale căror concentrații de substrat sunt mai mici comparativ cu modulatorii negativi și mai mari cu cele pozitive. La rândul lor, ele au valori intermediare când nu există modulatori legați de enzime.

Comportamentul cinetic al enzimelor alosterice poate fi descris cu două modele: simetrice și secvențiale.

Model simetric

În acest model, o enzimă alosterică poate fi prezentată conform conformațiilor, care sunt tensionate și relaxate.

Subunitățile pot fi la unul sau celălalt capăt, deoarece există un echilibru care schimbă între cele două stări în care modulatorii negativi abordează conformația întinsă, în timp ce modulele relaxate se alătură substraturilor și activatorilor.

Model secvențial

Cu acest model aveți o altă paradigmă. Aici există și două conformații, dar fiecare poate acționa independent, separat.

În acest moment poate exista o creștere sau scădere a afinităților legăturilor biochimice ale enzimelor, cu niveluri de cooperativitate care pot fi de activare sau inhibare.

Modificările structurale sunt transmise succesiv de la o subunitate la alta, cu o ordine definită.

Atât modelele simetrice cât și cele secvențiale funcționează pe cont propriu, în conformitate cu standardele proprii. Cu toate acestea, ambele modele pot funcționa în comun, prin urmare nu se exclud reciproc.

În aceste cazuri există stări intermediare în care se observă modul în care conformațiile, adică tensionate și relaxate, participă la un proces de cooperare în care interacționează interacțiunile biochimice ale enzimelor allosterice.

Alosterism și cooperativitate: sinonime?

Sa crezut că alosterismul este același cu cooperativismul, dar acest lucru nu este cazul. Confuzia ambilor termeni aparent vine din funcțiile lor.

Cu toate acestea, trebuie remarcat faptul că această similitudine nu este suficientă pentru ca alosterismul și cooperativismul să fie folosite ca cuvinte echivalente. Ambele au nuanțe subtile cărora trebuie acordată atenție înainte de a se încadra în generalizări și categorizări greșite.

Este necesar să ne amintim că enzimele alosterice, atunci când se alătură modulatoarelor, iau o varietate de forme. Modulatoarele pozitive activează, în timp ce modulatorii negativi inhibă.

În ambele cazuri, există o schimbare substanțială a structurii enzimatice în situsul activ, care la rândul său devine schimbarea aceluiași site activă.

Unul dintre cele mai practice exemple de acest lucru este văzut în inhibarea necompetitivă, în care modulatorul negativ se leagă de o altă enzimă decât substratul.

Cu toate acestea, afinitatea enzimei în raport cu substratul poate fi diminuat prin acest modulator negativ al enzimelor alosterice, care poate deveni o inhibare competitivă indiferent de structura substratului este diferită de structura a enzimei.

De asemenea, se poate întâmpla ca există o creștere a afinității menționate sau că, în locul unui efect de inhibare, apare un efect invers, adică un efect de activare.

Fenomenul de cooperare are loc în multe dintre enzimele alosterici, dar numai atinge etichetate ca atare atunci când enzimele au mai multe site-uri în care se atinge substratul de îmbinare, așa sunt numite enzime oligomerice.

În plus, afinitățile sunt produse în funcție de nivelul concentrației pe care efectorul le are, iar în ele modulatoare pozitive, cele negative și chiar și substratul acționează în mod variat pe parcursul acestui proces.

Pentru a produce acest efect, este necesar să se prezinte mai multe situri capabile să se lege cu substratul și rezultatul să apară grafic în studiile științifice ca curbe sigmoide, la care s-au făcut deja referiri.

Și aici se întâlnește încurcarea, deoarece tinde să fie asociată faptul că dacă există o curbă sigmoidă în analiza enzimatică, aceasta se datorează faptului că enzima alosterică observată trebuie să fie neapărat cooperativă.

În plus, unul dintre factorii care contribuie la această entanglementare este acela că gradul de cooperativitate care există în sistem este operat de către efectorii alosterici.

Nivelul său poate crește odată cu prezența inhibitorilor, în timp ce tinde să scadă atunci când activatorii sunt prezenți.

Cu toate acestea, cinetica își abandonează numai starea sigmoidală atunci când devine michaeliana în care concentrațiile activatorului sunt ridicate.

Prin urmare, este clar că curbele sigmoide pot fi antonime ale enzimelor alosterice. Deși majoritatea acestor enzime, atunci când acest substrat este saturat, au semnalat, este fals că există o interacțiune alosterică doar pentru că o curbă a cineticii sigmoide este văzută în grafic.

Să presupunem că inversul este și el greșit; sigmoidul nu implică faptul că există o manifestare neechivocă a alosterismului.

Un alosterism unic: hemoglobina

Hemoglobina este considerată un exemplu clasic al ceea ce se întâmplă cu sistemele alosterice. În această componentă a celulelor roșii din sânge, este fixat un substrat corespunzător tipului sigmoid.

Această fixare poate fi inhibată prin efectoare în care nu există nici o acțiune asupra centrului activ, care nu este altul decât grupul heme. Chinezii din Michigan, pe de altă parte, sunt prezenți în izolare în subunitățile care participă la fixarea oxigenului.

referințe

1. Bu, Z. și Callaway, D.J. (2011). "Dinamica proteinelor și a alosterienilor cu distanțe lungi în semnalizarea celulară". Avansuri în Protein Chemistry and Structural Biology, 83: pp. 163-221.
2. Huang, Z; Zhu, L. și colaboratorii (2011). "ASD: o bază de date cuprinzătoare a proteinelor și modulatoarelor alosterice". Nucleic Acids Research, 39, p. D663-669.
3. Kamerlin, S. C. și Warshel, A (2010). "La începutul secolului 21: Este dinamica legătura lipsă pentru înțelegerea catalizei enzimatice?". Proteine: Structură, Funcție și Bioinformatică, 78 (6): pp. 1339-1375.
4. Koshland, D.E .; Némethy, G. și Filmer, D. (1966). "Compararea datelor legale experimentale și a modelelor teoretice în proteine ​​care conțin subunități". Biochemistry, 5 (1): pp. 365-85.
5. Martínez Guerra, Juan José (2014). Structura și cinetica enzimelor alosterice. Aguascalientes, Mexic: Universitatea Autonoma Aguascalientes. Se recuperează de la libroelectronico.uaa.mx.
6. Monod, J., Wyman, J. și Changeux, J.P. (1965). "Cu privire la natura tranzițiilor alosterice: un model plauzibil". Jurnalul de Biologie Moleculară, 12: pp. 88-118.
7. Teijón Rivera, José María; Garrido Pertierra, Amando și colaboratorii (2006). Bazele biochimiei structurale. Madrid: Editorial Tébar.
8. Universitatea Peruviană Cayetano Heredia (2017). Enzimele de reglementare Lima, Peru: UPCH. Adus de la upch.edu.pe.