Acțiune:
Apoenzyme Caracteristici, funcții și exemple
o apoenzimei Este parte proteică a unei enzime, de aceea este cunoscută și ca apoproteină. Apoenzima este inactivă, adică nu își poate îndeplini funcția de a efectua o anumită reacție biochimică și este incompletă până când se alătură altor molecule cunoscute ca cofactori.
Partea proteică (apoenzima) împreună cu un cofactor formează o enzimă completă (holoenzimă). Enzimele sunt proteine care pot crește viteza proceselor biochimice. Unele enzime au nevoie de cofactorii lor pentru a realiza cataliza, în timp ce alții nu.
index
- 1 Caracteristici principale
- 1.1 Ele sunt structuri proteice
- 1.2 Ele sunt parte a enzimelor conjugate
- 1.3 Ei admit o varietate de cofactori
- 2 Funcțiile apoenzimelor
- 2.1 Crearea holoenzimelor
- 2.2 Crearea de acțiuni catalitice
- 3 Exemple
- 3.1 Anhidraza carbonică
- 3.2 Hemoglobina
- 3.3 Citocrom oxidaza
- 3.4 Alcool dehidrogenază
- 3.5 Pyruvat kinaza
- 3.6 Pyruvat carboxilaza
- 3.7 Acetil Coenzima A carboxilaza
- 3.8 Monoaminooxidază
- 3.9 Lactat dehidrogenază
- 3.10 Catalază
- 4 Referințe
Caracteristici principale
Ele sunt structuri de proteine
Apoenzimele corespund părții proteice a unei enzime, care sunt moleculele a căror funcție este de a acționa ca catalizatori împotriva anumitor reacții chimice din organism.
Acestea fac parte din enzimele conjugate
Enzimele care nu necesită cofactori sunt cunoscute ca enzime simple, cum ar fi pepsină, tripsină și urează. În schimb, enzimele care necesită un cofactor special sunt cunoscute ca enzime conjugate. Acestea sunt compuse din două componente principale: cofactorul, care este structura non-proteică; și apoenzima, structura proteinei.
Cofactorul poate fi un compus organic (de exemplu, o vitamină) sau un compus anorganic (de exemplu, un ion metalic). Cofactorul organic poate fi o coenzima sau un grup protetic. O coenzima este un cofactor care este slab legat de enzimă și, prin urmare, poate fi ușor eliberat din locul activ al enzimei.
Ei recunosc o varietate de cofactori
Există mulți cofactori care se alătură cu apoenzimele pentru a produce holoenzimele. Coenzimele comune sunt NAD +, FAD, coenzima A, vitamina B și vitamina C. Ionii de metal obișnuiți care se leagă cu apoenzimele sunt fier, cupru, calciu, zinc și magneziu, printre altele.
Cofactorii se leagă strâns sau ușor cu apoenzima pentru a transforma apoenzima într-o holoenzimă. Odată ce cofactorul este îndepărtat din holoenzimă, devine din nou apoenzima, care este inactivă și incompletă.
Funcțiile Apoenzyme
Creați holoenzimele
Principala funcție a apenenzimelor este de a da naștere la holoenzimele: apoenzimele sunt unite cu un cofactor și din această legătură este generată o holoenzimă.
Dă naștere unor acțiuni catalitice
Cataliza se referă la procesul prin care este posibilă accelerarea unor reacții chimice. Datorită apoenzimelor, holoenzimele sunt completate și sunt capabile să acționeze acțiunea lor catalitică.
Exemple
Anhidraza carbonică
Anhidraza carbonică este o enzimă crucială în celulele animale, în celulele de plante și în mediu pentru stabilizarea concentrațiilor de dioxid de carbon.
Fără această enzimă, conversia dioxidului de carbon în bicarbonat și viceversa ar fi extrem de lentă, deci ar fi aproape imposibil să se realizeze procese vitale, cum ar fi fotosinteza în plante și expirația în timpul respirației.
hemoglobină
Hemoglobina este o proteină globulară prezentă în celulele roșii din vertebrate și în plasmă a multor nevertebrate, a căror funcție este de a transporta oxigen și dioxid de carbon.
Unirea oxigenului și a dioxidului de carbon cu enzima are loc la un loc numit grup heme, care este responsabil pentru a da culoarea roșie sângelui vertebratelor.
Citocrom oxidaza
Citocrom oxidaza este o enzimă care este prezentă în majoritatea celulelor. Acesta conține fier și un porfirin.
Această enzimă de oxidare este foarte importantă pentru procesele de obținere a energiei. Se găsește în membrana mitocondrială, unde catalizează transferul de electroni de la citocrom la oxigen, ceea ce duce în cele din urmă la formarea apei și a moleculei de energie ATP.
Alcool dehidrogenază
Alcoolul dehidrogenază este o enzimă care se găsește în principal în ficat și stomac. Această apoenzimă catalizează primul pas în metabolismul alcoolului; adică oxidarea etanolului și a altor alcooli. În acest fel, le transformă în acetaldehidă.
Numele său indică mecanismul de acțiune în acest proces: prefixul "des" înseamnă "nu", iar "hidro" se referă la un atom de hidrogen. Astfel, funcția de alcool dehidrogenază este de a îndepărta un atom de hidrogen din alcool.
Pyruvat kinaza
Pyruvat kinaza este apoenzima care catalizează etapa finală a procesului celular de degradare a glucozei (glicoliza).
Funcția sa este de a accelera transferul unei grupări fosfat de fosfoenolpiruvat la adenozin difosfat, producând o moleculă de piruvat și unul din ATP.
piruvat kinaza are patru forme diferite (izoenzime), în diferite țesuturi de animale, fiecare dintre care are anumite proprietăți cinetice necesare pentru cuplarea la cerințele metabolice ale acestor țesuturi.
Piruvat carboxilaza
Piruvat carboxilaza este enzima care catalizează carboxilarea; adică transferul unei grupări carboxil la o moleculă de piruvat pentru a forma oxaloacetat.
Catalizează în mod specific în diferite țesuturi, de exemplu, ficatul și rinichii accelerează reacțiile inițiale pentru sinteza glucozei, în timp ce în țesutul adipos și sinteza lipidelor creier de la piruvat.
Este, de asemenea, implicat în alte reacții care fac parte din biosinteza carbohidraților.
Acetil Coenzima A carboxilaza
Acetil-CoA carboxilaza este o enzimă importantă în metabolizarea acizilor grași. Este o proteină găsită atât în animale cât și în plante, prezentând mai multe subunități care catalizează diferite reacții.
Funcția sa este, în principiu transferă o grupare carboxil la acetil-CoA la coenzima malonil A convertit (malonil-CoA).
Are 2 izoforme, denumite ACC1 și ACC2, care diferă în funcția și distribuția lor în țesuturile de mamifere.
Monoaminoxidază
Monoaminooxidaza este o enzimă care este prezentă în țesuturile nervoase, unde îndeplinește funcții importante pentru inactivarea anumitor neurotransmițători, cum ar fi serotonina, melatonina și epinefrina.
Participă la reacțiile biochimice de degradare a diferitelor monoamine din creier. În aceste reacții de oxidare, enzima utilizează oxigen pentru a elimina o grupare amino într-o moleculă și care produce o aldehidă (sau cetonă), și amoniacul corespunzător.
Lactat dehidrogenază
Lactatul dehidrogenaza este o enzimă găsită în celulele animalelor, plantelor și procarioților. Funcția sa este de a promova conversia lactatului în acid piruvic și invers.
Această enzimă este importantă în respirația celulară în timpul căreia glucoza, derivată din alimente, este degradată pentru a obține energie utilă pentru celule.
Deși lactatul dehidrogenază este abundent în țesuturi, nivelurile acestei enzime sunt scăzute în sânge. Cu toate acestea, atunci când există o leziune sau o boală, multe molecule sunt eliberate în sânge. Astfel, lactat dehidrogenaza este un indicator al anumitor leziuni și boli, cum ar fi infarct miocardic, anemie, cancer, HIV, printre altele.
catalazei
Catalaza se găsește în toate organismele care trăiesc în prezența oxigenului. Este o enzimă care accelerează reacția prin care peroxidul de hidrogen se descompune în apă și oxigen. În acest fel, se împiedică acumularea de compuși toxici.
Astfel, protejează organele și țesuturile de deteriorarea cauzată de peroxid, un compus care este produs în mod continuu în numeroase reacții metabolice. La mamifere se găsește predominant în ficat.
referințe
- Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D. și Reddy, M. (2016). Studiu preliminar privind biomarkerul de lactat seric de dehidrogenază (LDH) în carcinom mamar. Jurnalul de Cercetare Clinică și de Diagnostic, 6-8.
- Athappilly, F.K., & Hendrickson, W. A. (1995). Structura domeniului biotinil al acetil-coenzimelor O carboxilază determinată prin faza MAD. structură, 3(12), 1407-1419.
- Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biochimie (Ediția a 8-a). W. H. Freeman și Compania.
- Butt, A.A., Michaels S., & Kissinger, P. (2002). Asocierea nivelului seric de lactat dehidrogenază cu infecții oportuniste selectate și progresia HIV. Jurnalul Internațional de Boli Infecțioase, 6(3), 178-181.
- Fegler, J. (1944). Funcția anhidrazei carbonice în sânge. natură, 137-38.
- Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Structuri și mecanisme ale familiei de monoaminooxidază. Concepte biomoleculare, 2(5), 365-377.
- Gupta, V. și Bamezai, R. N. K. (2010). Pyruvate kinaza umană M2: O proteină multifuncțională. Proteina Știință, 19(11), 2031-2044.
- Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). Structura, mecanismul și reglarea piruvat carboxilazei. Biochemical Journal, 413(3), 369-387.
- Muirhead, H. (1990). Izoenzimele de piruvat kinază. Tranzacțiile societății biochimice, 18, 193-196.
- Solomon, E., Berg, L. și Martin, D. (2004). biologie (A șaptea ediție) Învățarea în domeniul educației.
- Supuran, C.T. (2016). Structura și funcția anhidrazelor carbonice. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
- Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P., & Healy, J. (2004). Monoaminooxidazele: certitudini și incertitudini. Chimie Medicinală curentă, 11(15), 1965-1982.
- Voet, D., Voet, J. și Pratt, C. (2016). Fundamentele biochimiei: Viața la Nivelul molecular (Ediția a 5-a). Wiley.
- Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Lactatul superior este un indicator al riscului metastatic al tumorii? Un studiu MRS pilot care utilizează 13C-piruvat hiperpolarizat. Academia de Radiologie, 21(2), 223-231.