Caracteristicile, funcțiile și exemplele holoenzimelor



o holoenzima este o enzimă care este formată dintr-o parte proteică numită apoenzima combinată cu o moleculă non-proteică numită cofactor. Nici apoenzima și cofactorul nu sunt active atunci când sunt separate; adică, pentru a funcționa, ele trebuie cuplate.

Astfel, holoenzimele sunt enzimele combinate și, prin urmare, ele sunt active catalitic. Enzimele sunt un tip de biomolecule a căror funcție este în principal de a crește viteza reacțiilor celulare. Unele enzime au nevoie de ajutorul altor molecule, numite cofactori.

Apoenzime + cofactor = holoenzimă

Cofactorii sunt completați cu apoenzimele și formează o holoenzimă activă care efectuează cataliza. Enzimele respective care necesită un cofactor special sunt cunoscute ca enzime conjugate. Acestea au două componente principale: cofactorul, care poate fi un ion metalic (anorganic) sau o moleculă organică; apoenzima, o parte proteică.

index

  • 1 Caracteristici
    • 1.1 Realizată din apoenzimele și cofactorii
    • 1.2 Recunosc o varietate de cofactori
    • 1.3 Unirea temporară sau permanentă
  • 2 Funcție
  • 3 Exemple de holoenzime comune
    • 3.1 ARN polimeraza
    • 3.2 ADN polimeraza
    • 3.3 Anhidraza carbonică
    • 3.4 Hemoglobina
    • 3.5 Citocrom oxidaza
    • 3.6 Pyruvat kinaza
    • 3.7 Pyruvat carboxilaza
    • 3.8 Acetil CoA carboxilază
    • 3.9 Monoaminooxidaza
    • 3.10 Lactat dehidrogenază
    • 3.11 Catalaza
  • 4 Referințe

caracteristici

Formată de apoenzimele și cofactorii

Apoenzimele sunt partea proteică a complexului și cofactorii pot fi ioni sau molecule organice.

Ei recunosc o varietate de cofactori

Există mai multe tipuri de cofactori care ajută la formarea holoenzimelor. Câteva exemple sunt coenzimele și vitaminele comune, de exemplu: vitamina B, FAD, NAD +, coenzima A de vitamina C.

Unii cofactori cu ioni metalici, de exemplu: cupru, fier, zinc, calciu și magneziu, printre altele. O altă clasă de cofactori sunt așa-numitele grupuri protetice.

Sindicat temporar sau permanent

Cofactorii pot fi legați de apoenzimele cu intensitate diferită. În unele cazuri, uniunea este slabă și temporară, în timp ce în alte cazuri uniunea este atât de puternică încât este permanentă.

În cazurile în care Uniunea este temporară, atunci când cofactor este scos din holoenzima, acest lucru este convertit înapoi în apoenzimei și nu mai fi activ.

funcție

Holoenzima este o enzimă gata să-și exercite funcția catalitică; adică pentru a accelera anumite reacții chimice generate în diferite zone.

Funcțiile pot varia în funcție de acțiunea specifică a holoenzimiei. Printre cele mai importante se numără ADN polimeraza, a cărei funcție este de a asigura că ADN-ul este copiat corect.

Exemple de holoenzime comune

ARN polimeraza

ARN polimeraza este o holoenzimă care catalizează reacția de sinteză a ARN. Această holoenzimă este necesară pentru a construi fire ARN din șirurile de șablon ale ADN care funcționează ca șabloane în timpul procesului de transcriere.

Funcția sa este de a adăuga ribonucleotide la capătul 3 al unei molecule de ARN în creștere. În prokariote, apoenzima ARN polimerazei are nevoie de un cofactor numit sigma 70.

ADN polimeraza

ADN polimeraza este, de asemenea, o holoenzimă care catalizează reacția de polimerizare a ADN-ului. Această enzimă joacă un rol foarte important pentru celule, deoarece este responsabilă de replicarea informațiilor genetice.

ADN polimeraza are nevoie de un ion încărcat pozitiv, de obicei magneziu, pentru a-și îndeplini funcția.

Mai multe tipuri de ADN polimerază: ADN-polimerazei III este un holoenzimă care are două enzime de bază (Pol III), fiecare compus din trei subunități (α, ɛ și θ), o clemă glisant având două subunități beta și un complex de fixarea taxei care are mai multe subunități (δ, τ, γ, ψ și χ).

Anhidraza carbonică

anhidrazei carbonice, de asemenea, numit carbonat dehidraza, aparține unei familii de holoenzymes care catalizează conversia rapidă a dioxidului de carbon (CO2) și apă (H20) în bicarbonat (H2CO3) și protoni (H +).

Enzima necesită un ion de zinc (Zn + 2) ca cofactor pentru a-și îndeplini funcția. Reacția catalizată de anhidraza carbonică este reversibilă, deci operațiunea este considerată importantă, deoarece ajută la menținerea acido-bazic intre sange si de echilibru tesut.

hemoglobină

Hemoglobina este o holoenzimă foarte importantă pentru transportul gazelor în țesuturile animale. Această proteină prezentă în globulele roșii conține fier (Fe + 2), iar funcția sa este transportul oxigenului din plămâni în alte zone ale corpului.

Structura moleculară a hemoglobinei este un tetramer, ceea ce înseamnă că este compus din 4 lanțuri sau subunități de polipeptidă.

Fiecare subunitate a acestei holoenzime conține un grup de heme și fiecare grupare heme conține un atom de fier care se poate lega de moleculele de oxigen. Grupul heme de hemoglobină este grupul său protetic, necesar pentru funcția sa catalitică.

Citocrom oxidaza

Citocrom oxidaza este o enzimă care participă la procesele de obținere a energiei, care se desfășoară în mitocondriile aproape tuturor ființelor vii.

Este o holoenzimă complexă care necesită colaborarea anumitor cofactori, ioni de fier și de cupru pentru a putea cataliza reacția de transfer de electroni și de producere a ATP.

Pyruvat kinaza

Piruvat kinaza este o altă holoenzimă importantă pentru toate celulele, deoarece participă la una din căile metabolice universale: glicoliza.

Funcția sa este de a cataliza transferul unei grupări fosfat de la o molecula numita fosfoenolpiruvat la alta molecula numita adenozin difosfat pentru a forma ATP și piruvat.

Apoenzima necesită cationi de potasiu (K ') și magneziu (Mg + 2) ca cofactori pentru a forma holoenzima funcțională.

Piruvat carboxilaza

Un alt exemplu important este piruvat carboxilaza, o holoenzimă care catalizează transferul unei grupări carboxil la o moleculă de piruvat. Astfel, piruvatul este transformat în oxaloacetat, un intermediar important în metabolism.

Pentru a fi activ din punct de vedere funcțional, apoenzima piruvat carboxilazei necesită un cofactor numit biotină.

Acetil CoA carboxilază

Acetil-CoA carboxilaza este o holoenzimă al cărei co-factor, după cum sugerează și numele său, este coenzima A.

Atunci când sunt cuplate apoenzimei și coenzima A, este holoenzimatic activ catalitic pentru funcția sa de a transfera o grupare carboxil la acetil-CoA la coenzima malonil A convertit (malonil-CoA).

Acetil-CoA îndeplinește funcții importante atât în ​​celulele animale cât și în cel al plantelor.

Monoaminoxidază

Aceasta este o holoenzimă importantă în sistemul nervos uman, funcția sa fiind de a promova degradarea anumitor neurotransmițători.

Pentru ca monoaminoxidaza să fie activă catalitic, ea trebuie legată covalent de cofactorul său, dinucleotida de adenină flavinică (FAD).

Lactat dehidrogenază

lactatdehidrogenazei este un aspect important pentru toți cei vii, în special în țesuturile mari consumatoare de energie, cum ar fi inima, creier, ficat, mușchi scheletic, plămâni, printre altele holoenzimă.

Această enzimă necesită prezența cofactor sale, nicotinamid adenin dinucleotid (NAD), pentru a cataliza reacția de conversie a piruvatului la lactat.

catalazei

Cataliza este o holoenzimă importantă în prevenirea toxicității celulare. Funcția sa este de a descompune peroxidul de hidrogen, produsul metabolismului celular, în oxigen și apă.

Apoenzima catalazei necesită activarea a două cofactori: un ion de mangan și un grup protetic HEMO, similar cu cel al hemoglobinei.

referințe

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D. și Reddy, M. (2016). Studiu preliminar privind biomarkerul de lactat seric de dehidrogenază (LDH) în carcinom mamar. Jurnalul de Cercetare Clinică și de Diagnostic, 6-8.
  2. Athappilly, F.K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). Structura domeniului biotinil al acetil-coenzimelor O carboxilază determinată prin faza MAD. structură, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biochimie (Ediția a 8-a). W. H. Freeman și Compania.
  4. Butt, A.A., Michaels S., & Kissinger, P. (2002). Asocierea nivelului seric de lactat dehidrogenază cu infecții oportuniste selectate și progresia HIV. Jurnalul Internațional de Boli Infecțioase, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funcția anhidrazei carbonice în sânge. natură, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Structuri și mecanisme ale familiei de monoaminooxidază. Concepte biomoleculare, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V. și Bamezai, R. N. K. (2010). Pyruvate kinaza umană M2: O proteină multifuncțională. Proteina Știință, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). Structura, mecanismul și reglarea piruvat carboxilazei. Biochemical Journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Izoenzimele de piruvat kinază. Tranzacțiile societății biochimice, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. și Martin, D. (2004). biologie (A șaptea ediție) Învățarea în domeniul educației.
  11. Supuran, C.T. (2016). Structura și funcția anhidrazelor carbonice. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P., & Healy, J. (2004). Monoaminooxidazele: certitudini și incertitudini. Chimie Medicinală curentă, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. și Pratt, C. (2016). Fundamentele biochimiei: Viața la Nivelul molecular (Ediția a 5-a). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Lactatul superior este un indicator al riscului metastatic al tumorii? Un studiu MRS pilot care utilizează 13C-piruvat hiperpolarizat. Academia de Radiologie, 21(2), 223-231.