8 Factorii care afectează activitatea enzimatică

factori care afectează activitatea enzimatică sunt acei agenți sau condiții care pot modifica funcționarea enzimelor. Enzimele sunt o clasă de proteine ​​a căror funcție este de a accelera reacțiile biochimice. Aceste biomolecule sunt esențiale pentru toate formele de viață, plante, ciuperci, bacterii, contraste și animale.

Enzimele sunt esențiale în diferitele reacții importante pentru organisme, cum ar fi eliminarea compușilor toxici, distrugerea alimentelor și generarea de energie.

Astfel, enzimele sunt asemenea unor mașini moleculare care facilitează sarcinile celulelor și, în multe cazuri, funcționarea lor este afectată sau favorizată în anumite condiții.

Lista factorilor care afectează activitatea enzimatică

Concentrația enzimei

Pe măsură ce concentrația enzimelor crește, rata de reacție crește proporțional. Cu toate acestea, acest lucru este valabil doar până la o anumită concentrare, deoarece la un moment dat viteza devine constantă.

Această proprietate este utilizată pentru a determina activitățile enzimelor serice (ser de sânge) pentru diagnosticarea bolilor.

Concentrația substratului

Creșterea concentrației substratului mărește viteza reacției. Acest lucru se datorează faptului că mai multe molecule de substrat se vor ciocni cu moleculele de enzime, astfel încât produsul se va forma mai repede.

Cu toate acestea, atunci când se depășește o anumită concentrație de substrat, nu va exista niciun efect asupra vitezei reacției, deoarece enzimele ar fi saturate și vor funcționa la viteza lor maximă.

pH

Schimbările în concentrația ionilor de hidrogen (pH) influențează semnificativ activitatea enzimelor. Deoarece acești ioni au sarcină, ele generează forțe de atracție și repulsie între legăturile hidrogen și ionice ale enzimelor. Această interferență produce schimbări în forma enzimelor, afectând astfel activitatea lor.

Fiecare enzimă are un pH optim în care viteza de reacție este maximă. Astfel, pH-ul optim pentru o enzimă depinde de locul în care funcționează normal.

De exemplu, enzimele intestinale au un pH optim de aproximativ 7,5 (ușor bazic). Dimpotrivă, enzimele din stomac au un pH optim de aproximativ 2 (foarte acid).

salinitate

Concentrația de săruri afectează, de asemenea, potențialul ionic și, prin urmare, ele pot interveni în anumite legături ale enzimelor, care pot face parte din situsul activ al acestora. În aceste cazuri, ca și la pH, activitatea enzimatică va fi afectată.

temperatură

Pe măsură ce crește temperatura crește activitatea enzimatică și, în consecință, viteza reacției. Cu toate acestea, temperaturile foarte mari denaturează enzimele, ceea ce înseamnă că excesul de energie sparge legăturile care mențin structura lor, făcându-le să nu funcționeze optim.

Astfel, viteza reacției scade rapid, deoarece energia termică denaturează enzimele. Acest efect poate fi observat grafic într-o curbă în formă de clopot, unde viteza de reacție este legată de temperatură.

Temperatura la care are loc rata maximă de reacție se numește temperatura optimă a enzimei, care se observă la cel mai înalt punct al curbei.

Această valoare este diferită pentru diferitele enzime. Totuși, majoritatea enzimelor din corpul uman au o temperatură optimă de aproximativ 37,0 ° C

Pe scurt, pe măsură ce crește temperatura, inițial rata de reacție va crește datorită creșterii energiei cinetice. Cu toate acestea, efectul ruperii uniunii va fi în creștere, iar viteza de reacție va începe să scadă. 

Concentrația produsului

Acumularea de produse de reacție scade în general viteza enzimei. În unele enzime, produsele se combină cu situsul activ pentru a forma un complex slab și, prin urmare, inhibă activitatea enzimei.

În sistemele vii, acest tip de inhibiție este de obicei prevenită prin eliminarea rapidă a produselor formate.

Activatori enzimatici

Unele enzime necesită prezența altor elemente pentru a funcționa mai bine, acestea pot fi cationi metalici anorganici, cum ar fi Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, Ca²⁺, Co²⁺, Cu²⁺, Na⁺, K⁺, etc.

Rareori, anionii sunt de asemenea necesari pentru activitatea enzimatică, de exemplu: anion de clor (CI-) pentru amilază. Acești ioni mici se numesc cofactori enzimatici.

Există, de asemenea, un alt grup de elemente care favorizează activitatea enzimelor, numite coenzime. Coenzimele sunt molecule organice care conțin carbon, precum vitaminele găsite în alimente.

Un exemplu ar fi vitamina B12, care este coenzima metionin sintazei, o enzima necesara pentru metabolismul proteinelor din organism.

Inhibitori de enzime

Inhibitorii enzimei sunt substanțe care afectează negativ funcția enzimelor și, prin urmare, încetinesc sau, în unele cazuri, opresc cataliza.

Există trei tipuri comune de inhibare a enzimei: inhibare competitivă, necompetitivă și substrat:

Inhibitori competitivi

Un inhibitor competitiv este un compus chimic similar unui substrat care poate reacționa cu situsul activ al enzimei. Atunci când situsul activ al unei enzime a fost legat de un inhibitor competitiv, substratul nu se poate lega de enzimă.

Inhibitori neconcurențiali

Un inhibitor necompetitiv este un compus chimic care se leagă la o altă parte a situsului activ al unei enzime, numite site-ul alosteric. În consecință, enzima modifică forma și nu mai poate lega cu ușurință substratul său, astfel încât enzima nu poate funcționa corect. 

referințe

1. Alters, S. (2000). Biologie: Înțelegerea vieții (Ediția a treia). Jones și Bartlett Learning.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biochimie (Ediția a 8-a). W. H. Freeman și Compania.
3. Russell, P.; Wolfe, S.; Hertz, P.; Starr, C. și McMillan, B. (2007). Biologie: știința dinamică (Prima ediție). Thomson Brooks / Cole.
4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Chimie pentru astăzi: generală, organică și biochimie (Ediția a 9-a). Învățarea în învățământ
5. Stoker, H. (2013). Chimie organică și biologică (Ediția a șasea). Brooks / Cole.
6. Voet, D., Voet, J. și Pratt, C. (2016). Fundamentele biochimiei: Viața la Nivelul molecular (Ediția a 5-a). Wiley.