Structura sarcomerului și piese, funcții și Histologie



o sarcomer este unitatea funcțională fundamentală a mușchiului striat, adică a mușchilor scheletici și cardiace. Muschiul scheletic este tipul de mușchi folosit în mișcarea voluntară, iar mușchiul inimii este mușchiul care face parte din inimă.

A spune că sarcomerul este unitatea funcțională înseamnă că toate componentele necesare contracției sunt conținute în fiecare sarcomer. De fapt, mușchiul striat este compus din milioane de sarcomere mici care se scurtează, individual, cu fiecare contracție musculară.

Micrograful unui sarcomer (de mai sus) și reprezentarea lui (de mai jos)

Aici se află scopul principal al sarcomerului. Sarcomerele sunt capabile să inițieze mișcări mari prin contractare la unison. Structura sa unică permite acestor unități mici să coordoneze contracțiile musculare.

De fapt, proprietățile contractile ale mușchilor sunt o caracteristică definitorie a animalelor, deoarece mișcarea animalelor este remarcabil de netedă și complexă. Locomoția necesită o schimbare a lungimii mușchiului în timp ce se flexează, ceea ce necesită o structură moleculară care să permită scurtarea mușchilor.

index

  • 1 Structură și părți
    • 1.1 Myofibrili
    • 1.2 Myosin și actin
    • 1.3 Myofilamente
  • 2 Funcții
    • 2.1 Participarea miozinei
    • 2.2 Uniunea myosin și actiba
  • 3 Histologie
    • 3.1 Banda A
    • 3.2 Zona H
    • 3.3 Banda I
    • 3.4 discuri Z
    • 3.5 Linia M
  • 4 Referințe

Structură și părți

Dacă tesutul muscular scheletic este examinat îndeaproape, se observă un aspect dungat numit strivire. Aceste "dungi" reprezintă un model de benzi alternante, lumină și întuneric, care corespund diferitelor filamente proteice. Adică, aceste dungi sunt formate din fibre proteice intercalate care alcătuiesc fiecare sarcomer.

myofibrils

Fibrele musculare sunt compuse din sute până la mii de organele contractile numite miofirili; Aceste miofibrili sunt aranjate în paralel pentru a forma țesut muscular. Cu toate acestea, miofibrilele în sine sunt în principal polimeri, adică unități repetitive de sarcomere.

Miofibrilele sunt structuri fibroase și lungi și sunt fabricate din două tipuri de filamente de proteine, care sunt stivuite unul peste celălalt.

Myosin și actin

Myosinul este o fibră groasă cu cap globular și actina este un filament mai subțire care interacționează cu miozina în timpul procesului de contracție a mușchilor.

Un miofibril dat conține aproximativ 10.000 de sarcomere, fiecare dintre ele având o lungime de aproximativ 3 micrometri. Deși fiecare sarcomer este mic, mai multe sarcomere agregate acoperă lungimea fibrei musculare.

myofilaments

Fiecare sarcomer constă din grinzi groase și subțiri ale proteinelor menționate mai sus, care împreună se numesc miofilamente.

Prin extinderea unei porțiuni din miofilamente, puteți identifica moleculele care le fac. Filamentele groase sunt fabricate din miozină, în timp ce filamentele fine sunt fabricate din actină.

Actin și myosin sunt proteinele contractile care determină scurtarea mușchilor atunci când interacționează unul cu celălalt. În plus, filamentele subțiri conțin alte proteine ​​cu funcție de reglare numită troponină și tropomyosin, care reglează interacțiunea dintre proteinele contractile.

funcții

Funcția principală a sarcomerului este de a permite unei celule musculare să se contracteze. Pentru aceasta, sarcomerul trebuie scurtat ca răspuns la un impuls nervos.

Filamentele groase și subțiri nu se scurtează, ci se alunecă una în jurul celeilalte, ceea ce determină scurtarea sarcomerului în timp ce filamentele păstrează aceeași lungime. Acest proces este cunoscut sub numele de modelul de fibre alunecare a contracției musculare.

Alunecarea filamentului generează tensiune musculară, care este, fără îndoială, principala contribuție a sarcomerului. Această acțiune oferă mușchilor puterea lor fizică.

O analogie rapidă a acestui lucru este modul în care o scară lungă poate fi extinsă sau pliată în funcție de nevoile noastre, fără a scurta fizic părțile sale metalice.

Implicarea miozinei

Din fericire, cercetările recente oferă o idee bună despre modul în care funcționează această alunecare. Teoria filamentului glisant a fost modificată pentru a include modul în care miozina este capabilă să tragă actina pentru a scurta lungimea sarcomerului.

În această teorie, capul globular al miozinei este localizat în apropierea actinei într-o zonă numită regiunea S1. Această regiune este bogată în segmente cu balamale care se pot îndoi și, astfel, facilitează contracția.

Flexibilitatea lui S1 poate fi cheia înțelegerii modului în care miozina este capabilă să "umblă" de-a lungul filamentelor actinice. Acest lucru se realizează prin cicluri de legare ale fragmentului miosin S1, contracția acestuia și eliberarea finală a acestuia.

Uniunea miozinelor și actiba

Atunci când miozina și actina se reunesc, ele formează prelungiri numite "punți încrucișate".Aceste poduri traversate pot fi formate și se pot rupe cu prezența (sau absența) ATP, care este molecula de energie care face posibilă contracția.

Atunci când ATP se leagă de filamentul actin, acesta îl deplasează într-o poziție care expune situsul de legare a miozinei. Acest lucru permite capului globular al miozinei să se atașeze la acest site pentru a forma podul transversal.

Această uniune determină disocierea grupului fosfat de ATP, astfel încât miozina își inițiază funcția. Apoi, miozina intră într-o stare de energie mai scăzută în care sarcomerul poate fi scurtat.

Pentru a rupe puntea transversală și a permite din nou legarea miozinei de actina în ciclul următor, legarea unei alte molecule de ATP la miozină este necesară. Adică, molecula ATP este necesară atât pentru contracție, cât și pentru relaxare.

histologie

Secțiunile histologice ale mușchiului prezintă caracteristicile anatomice ale sarcomerelor. Filamentele groase, compuse din miozină, sunt vizibile și sunt reprezentate ca o bandă A a unui sarcomer.

Filamentele subțiri, compuse din actină, se leagă de o proteină pe discul Z (sau linia Z) numită alfa-actinină și sunt prezente de-a lungul întregii lungimi a benzii I și o parte a benzii A.

Regiunea în care se suprapun filamentele groase și subțiri are un aspect dens, deoarece există un spațiu mic între filamente. Această zonă în care se suprapun filmele subțiri și groase este foarte importantă pentru contracția musculară, deoarece este locul unde începe mișcarea filamentului.

Filmele subțiri nu se extind complet în benzile A, lăsând o regiune centrală a benzii A care conține numai filamente groase. Această regiune centrală a benzii A pare puțin mai ușoară decât restul benzii A și se numește zona H.

Centrul zonei H are o linie verticală numită linia M, unde proteinele auxiliare țin împreună filamentele groase.

Principalele componente ale histologiei unui sarcomer sunt prezentate mai jos:

Banda A

Zona cu filament gros, compusă din proteine ​​de miozină.

Zona H

Zona centrală a benzii A, fără proteine ​​actin suprapuse atunci când mușchiul este relaxat.

Banda I

Zona de filamente subțiri, compusă din proteine ​​actinice (fără miozină).

Discuri Z

Acestea sunt limitele dintre sarcomerele adiacente, formate de proteinele care leagă actina perpendiculară pe sarcomer.

Linia M

Zona centrală formată din proteine ​​auxiliare. Ele sunt situate în centrul filamentului gros de myosin, perpendicular pe sarcomer.

Așa cum am menționat mai devreme, contracția apare atunci când filamentele groase alunecă de-a lungul filamentelor fine în succesiune rapidă pentru a scurta miofibrilele. Cu toate acestea, o distincție crucială de reținut este faptul că miofilamentele însăși nu se contractă; este acțiunea de alunecare care îi dă puterea de a scurta sau de a lungi.

referințe

  1. Clarke, M. (2004). Filamentul glisant la 50 ° C. natură, 429(6988), 145.
  2. Hale, T. (2004) Fiziologia exercițiilor: o abordare tematică (Prima ediție). Wiley
  3. Rhoades, R. și Bell, D. (2013). Fiziologia medicală: Principiile medicinei clinice (Ediția a 4-a). Lippincott Williams & Wilkins.
  4. Spudich, J. A. (2001). Modelul de cross-bridge cu miosin. Nature Review Biologie celulară moleculară, 2(5), 387-392.
  5. Thibodeau, P. (2013). Anatomie și fiziologie (8lea). Mosby, Inc.
  6. Tortora, G. și Derrickson, B. (2012). Principii de anatomie și fiziologie (Ediția a 13-a). John Wiley & Sons Inc.