Ce tip de proteine ​​este hemoglobina?

hemoglobină Este o proteină care aparține grupului de hemoproteine. Acest grup este alcătuit din proteine ​​care au un grup non-proteic, cunoscut ca grupul heme, legat prin legături diferite de părțile proteice.

Hemoproteinele sunt clasificate ca metaloproteine, adică molecule care rezultă din unificarea unei proteine ​​cu un ion metalic.

Hemoglobina este o proteină care este prezentă în concentrații mari în celulele roșii din sânge, deoarece acestea sunt responsabile pentru transportul oxigenului în diferite părți ale corpului în mai multe organisme, inclusiv în oameni.

Hemoglobina este o proteină a cărei structură și funcție variază ușor între diferite specii. Aceste diferențe se datorează modificărilor în reziduurile cheie de aminoacizi care au rezultat din adaptarea acestei proteine ​​la cerințele specifice ale speciei.

Există multe tipuri diferite de hemoglobină. Tipurile de hemoglobină sunt definite prin variații ușoare în conformația sau structura moleculei, cum ar fi prezența sau absența oxigenului sau legarea altor compuși, cum ar fi CO₂, la molecula hemoproteinei.

Ce caracteristici are proteina hemoglobinei?

Proprietățile și structura hemoglobinei

Greutatea moleculară a hemoglobinei a fost calculată la 64 kDa. În plus față de grupul hem, hemoglobina are mai multe reziduuri de grupări de sulf care îi permit să efectueze reacțiile necesare pentru a-și îndeplini funcția de transport.

Culoarea roșie este caracteristică acestei molecule și se datorează prezenței grupurilor ferice în ea.

Hemoglobina, în partea sa proteică, este compusă din 4 subunități, în perechi identice, a două lanțuri cunoscute ca lanțuri α și două lanțuri cunoscute ca lanțuri β. Aceste lanțuri au 16 regiuni elicoidale care permit hemoglobinei să aibă o formă de tetraedru.

Hemoglobina are o componentă non-proteică, cunoscută sub numele de grupul heme, care este foarte importantă pentru a-și îndeplini funcția de transport al oxigenului și efectuarea reacțiilor în care este implicată hemoglobina.

Caracteristica principală a acestui grup de heme este prezența ionului feros care se alătură oxigenului pentru a-l transporta.

Importanța hemoglobinei

Hemoglobina este una dintre proteinele cele mai studiate în ultimii 100 de ani. Principalul motiv pentru aceasta a fost importanța fiziologică mare a acestei proteine ​​responsabile de transportul oxigenului în sânge.

Dincolo de importanța sa ca transportor de oxigen, hemoglobina este, de asemenea, o proteină model în studiul proprietăților proteinelor în general.

Aspectele proteinelor care au permis cel mai mult studiul hemoglobinei au fost proprietățile fizico-chimice și comportamentul acestor molecule.

Hemoglobina și mioglobina

Myoglobina este o proteină similară în multe moduri cu hemoglobina. Ca și hemoglobina, mioglobina transportă și oxigen, dar acest lucru se întâmplă numai în țesuturile musculare și nu în alte țesuturi sau sânge.

Diferențele în secvența de aminoacizi între hemoglobină și mioglobină sunt mici.

În ciuda acestui fapt, aceste diferențe influențează funcționalitatea ambelor molecule, determinând, de exemplu, că mioglobina este, în general, o hemoproteină mai apropiată de oxigen decât hemoglobina.

referințe

1. Ascenzi P. Neuroglobin: de la structura la funcția de sănătate și boală. Aspecte moleculare ale medicinei. 2016; 52: 1-48.
2. Fanelli A. Antonini E Caputo A. Hemoglobina și Myoglobina. Progrese în chimia proteinelor. 1964; 19: 73-222.
3. Ghatge M. S. și colab. Structura cristalină a hemoglobinei de carbo-mono-boală în starea R-conformație. Journal of Biology Structural. 2016; 194 (3): 446-450.
4. Okonjo K. Bohr Efectul hemoglobinei umane: separarea contribuțiilor terțiare și quaternare pe baza ecuației Wyman. Chimie biofizică. 2017; 228: 87-97.
5. Sack J. și colab. Localizarea aminoacizilor rezidă în omul Deoxy Hemglobin. Jurnalul internațional pentru cercetarea hemoglobinei. 1977; 2 (2): 153-169.
6. Xu H. și colab. Spectroscopia moleculelor hemoglobinei Sible prin dispersie Raman de suprafață îmbunătățită. Reviste de examinare fizică. 1999; 83 (21): 4357-4360.