Ce sunt fosfoproteinele?



fosfoproteínas ele sunt proteine ​​care sunt legate prin intermediul unei legături covalente cu o grupare fosfat. Această unire are loc prin modificări care apar după translația ADN-ului.

Există fosforoproteine ​​a căror legare la grupurile fosfatice este obișnuită, ca în cazul cazeinei și valetinei.

Structura 3D a cazeinei, o fosfoproteină

Cu toate acestea, există multe alte proteine ​​care, în timpul proceselor celulare, sunt fosforilate temporar prin mecanisme de reglementare și devin fosfoproteine.

Fosforoproteinele sunt, de obicei, legate de grupările fosfatice din aminoacizii specifici ai secvențelor lor. Aminoacizii care sunt în mod obișnuit asociați cu grupările fosfatice sunt serina, treonina, tirozina, histidina și acidul aspartic.

Fosfoproteinele sunt implicate în activități importante ale procesului celular. Printre acestea se numără: protecția structurilor celulelor și organismelor, reglementarea proceselor celulare, semnalizarea și adaptarea la noile condiții de mediu.

Importanța fosfoproteinelor

Procesele adaptate la diferite organisme, în special la bacterii, sunt strâns legate de fosfoproteine.

În multe cazuri, mecanismele celulare care permit unei celule să se adapteze condițiilor de mediu sunt controlate din generarea de fosfo-proteine.

Adăugarea de grupări fosfat la proteinele care generează fosfoproteine ​​poate inhiba legarea liganzilor și a receptorilor. În acest fel, fosfoproteinele joacă un rol esențial în reglarea activității celulare.

Fosforoproteinele au fost utilizate în industria clinică ca biomarkeri importanți pentru a identifica anumite tipuri de cancer, în special cancerul de sân.

În plus, cazeina, o fosfoproteină bine studiată, este importantă în industria laptelui.

Procesul de fosforilare a proteinelor în reglarea celulară

În procesele de reglare a activității celulare, fosforilarea apare în principal prin acțiunea a două tipuri de componente enzimatice.

Unele sunt histidina protein kinaze, cunoscut sub numele de HPK, iar celelalte sunt regulatoare de răspuns, care sunt proteine ​​reglează prin fosforilare.

În timpul reglării și, de asemenea, în unele cazuri de semnalizare celulară, există un transfer al grupărilor fosfat dintr-o moleculă ATP (adenozin trifosfat) la resturile histidină ale HPK.

Această grupare fosfat trece apoi la un reziduu de acid aspartic în regulatorii de răspuns și este în final eliberată în apă.

Casein și viteline

Deși multe proteine ​​pot fi fosforilate temporar de către sistemul de reglementare a celulelor, creând o cantitate mare de fosfoproteine, cazeina și vitelina sunt cazuri specifice de fosfoproteine ​​care sunt în mod constant legate de grupările fosfatice.

Cazeina este o proteină care se găsește în principal în produse precum laptele. Această fosfo-proteină este cunoscută sub numele de proteină insolubilă în lapte.

Există mai multe specii de cazeină ale căror particularități și proprietăți pot da caracteristici diferite produselor lactate.

Vitelina, pe de altă parte, este principala proteină a gălbenușului ouălor. Această proteină separă albul de gălbenuș și îl protejează de rupturile posibile.

Această fosfo-proteină are o legătură strânsă cu lipoproteinele gălbenușului de ou. Aceste lipoproteine ​​sunt lipovitelenin și lipovitelin.

referințe

  1. Back J. F. și colab. Proteinele din stratul exterior al membranei vitelline a ouălor de găină. Biochimica și biofizica acta. 1982; 705 (1): 12-19
  2. Blom N. Gammeltoft S. Brunak S. Secvența și predicția bazată pe structură a siturilor de fosforilare a proteinelor eucariote. Jurnalul de Biologie Moleculară. 1999; 294 (5): 1351-1362
  3. Ptacek J. Mah A. S.Analiza globală a fosforilării proteinei în drojdii. Natura. 2005; 438 (7068): 679-684
  4. Stock J. Nymph A. Stoc A. Fosforilarea proteinei și reglarea răspunsurilor adaptive la bacterii. Microbiologie și recenzii biologice moleculare. 1989; 53 (4): 450-490
  5. Weller M. (1979). Protein fosforilarea. Pion Ltd. Londra, Marea Britanie
  6. Zittle C. Custer J. Purificarea și unele proprietăți ale αs-Caseină șiκCaseină. Revista de Dairy Science. 1963; 46 (11): 1183-1188.