Denaturarea proteinelor Factorii care o determină și consecințele

denaturarea proteinelor constă în pierderea structurii tridimensionale prin diferiți factori de mediu, cum ar fi temperatura, pH-ul sau anumiți agenți chimici. Pierderea structurii duce la pierderea funcției biologice asociate cu acea proteină, fie ea enzimatică, structurală, transportoare, printre altele.

Structura proteinei este foarte sensibilă la schimbări. Destabilizarea unei singure punți de hidrogen esențial poate denatura proteina. În același mod, există interacțiuni care nu sunt strict esențiale pentru a se conforma funcției proteice și, în caz de destabilizare, nu au niciun efect asupra funcționării.

index

• 1 Structura proteinelor
  • 1.1 Structura primară
  • 1.2 Structura secundară
  • 1.3 Structura terțiară
  • 1.4 Structura cuaternară
• 2 Factorii care provoacă denaturarea
  • 2.1 pH
  • 2.2 Temperatura
  • 2.3 Substanțe chimice
  • 2.4 Agenți reducători
• 3 Consecințe
  • 3.1 Renovarea
• 4 proteine ​​chaperone
• 5 Referințe

Structura proteinelor

Pentru a înțelege procesele de denaturare a proteinelor, trebuie să știm cum sunt organizate proteinele. Acestea prezintă structură primară, secundară, terțiară și cuaternară.

Structura primară

Aceasta este secvența de aminoacizi care alcătuiesc respectiva proteină. Aminoacizii sunt blocurile fundamentale ale acestor biomolecule și există 20 de tipuri diferite, fiecare având proprietăți fizice și chimice deosebite. Ele sunt unite prin intermediul unei legături peptidice.

Structura secundară

În această structură, acest lanț liniar de aminoacizi începe să se orienteze cu legături de hidrogen. Există două structuri secundare de bază: helix α, în formă de spirală; și folia p pliată, atunci când două lanțuri liniare sunt aliniate paralel.

Structura terțiară

Implică alte tipuri de forțe care duc la o pliere specifică a formei tridimensionale.

Lanțurile R ale resturilor de aminoacizi care alcătuiesc structura proteinei pot forma punți disulfidice, iar părțile hidrofobe ale proteinelor sunt grupate în interior, în timp ce părțile hidrofile se confruntă cu apă. Forțele van der Waals acționează ca stabilizator al interacțiunilor descrise.

Structura cuaternară

Se compune din agregate de unități proteice.

Atunci când o proteină este denaturată, aceasta pierde structura cuaternară, terțiară și secundară, în timp ce cea primară rămâne intactă. Proteinele care sunt bogate în legături disulfidice (structura terțiară) asigură o rezistență mai mare la denaturare.

Factorii care provoacă denaturarea

Orice factor care destabilizează legăturile ne-covalente responsabile pentru menținerea structurii native a proteinei poate produce denaturarea acesteia. Printre cele mai importante se numără:

pH

La valori foarte extreme ale pH-ului, fie medii acide, fie bazice, proteina își poate pierde configurația tridimensională. Excesul de ioni H⁺ și OH^- în mijloc destabilizează interacțiunile proteinei.

Această modificare a patternului ionic produce denaturarea. Denaturarea prin pH poate fi reversibilă în unele cazuri, iar în altele este ireversibilă.

temperatură

Denaturarea termică are loc atunci când temperatura crește. În organismele care trăiesc în condiții medii de mediu, proteinele încep să destabilizeze la temperaturi de peste 40 ° C. În mod evident, proteinele organismelor termofile pot rezista acestor intervale de temperatură.

Creșterea temperaturii are ca rezultat creșterea mișcărilor moleculare care afectează legăturile de hidrogen și alte legături ne-covalente, ducând la pierderea structurii terțiare.

Aceste creșteri de temperatură duc la o scădere a ratei de reacție, dacă vorbim de enzime.

Substanțe chimice

Substanțele poliare, cum ar fi ureea, în concentrații ridicate afectează legăturile de hidrogen. De asemenea, substanțele nepolar pot avea consecințe similare.

Detergenții pot, de asemenea, destabiliza structura proteinelor; cu toate acestea, nu este un proces agresiv și sunt în mare parte reversibile.

Agenți reducători

B-mercaptoetanol (HOCH2CH2SH) este un agent chimic utilizat adesea în laborator pentru denaturarea proteinelor. Acesta este responsabil pentru reducerea punților disulfidice dintre resturile de aminoacizi. Poate destabiliza structura terțiară sau cuaternară a proteinei.

Un alt agent reducător cu funcții similare este ditiotreitolul (DTT). În plus, alți factori care contribuie la pierderea structurii native în proteine ​​sunt metalele grele în concentrații ridicate și radiațiile ultraviolete.

efect

Când apare denaturarea, proteina își pierde funcția. Proteinele funcționează optim când sunt în starea lor nativă.

Pierderea funcției nu este întotdeauna asociată cu un proces de denaturare.O mică modificare a structurii proteice poate duce la pierderea funcției fără a destabiliza întreaga structură tridimensională.

Procesul poate fi sau nu poate fi ireversibil. În laborator, dacă condițiile sunt inversate, proteina poate reveni la configurația sa inițială.

renaturare

Unul dintre cele mai cunoscute și concludente experimente privind renaturarea a fost evidențiat în ribonucleaza A.

Când cercetătorii au adăugat agenți de denaturare cum ar fi uree sau β-mercaptoetanol, proteina a fost denaturată. Dacă acești agenți au fost îndepărtați, proteina a revenit la conformația sa nativă și și-a putut îndeplini funcția cu o eficiență de 100%.

Una dintre cele mai importante concluzii ale acestei cercetări a fost să demonstrăm experimental că conformația tridimensională a proteinei este dată de structura sa primară.

În unele cazuri, procesul de denaturare este total ireversibil. De exemplu, atunci când pregătim un ou pe care îl aplicăm căldurii proteinelor (cea mai importantă este albumina) care o constituie, cea albă are o aspect solid și albicioasă. Intuitiv putem concluziona că, chiar dacă îl răcem, nu va reveni la forma sa inițială.

În majoritatea cazurilor, procesul de denaturare este însoțit de pierderea solubilității. De asemenea, reduce vâscozitatea, viteza de difuzie și cristalizează mai ușor.

Chaperone proteine

Proteinele chaperone sau chaperoninele sunt responsabile de prevenirea denaturării altor proteine. Ei, de asemenea, reprima anumite interacțiuni care nu sunt adecvate între proteine ​​pentru a asigura plierea corectă a acestora.

Atunci când temperatura mediului crește, aceste proteine ​​își măresc concentrația și acționează prin prevenirea denaturării altor proteine. Din acest motiv ele sunt denumite și "proteine ​​de șoc termic" sau HSP pentru acronimul său în limba engleză (Proteine ​​de căldură).

Chaperoninele sunt analoge unei cuști sau unui butoi care protejează proteina de interes din interior.

Aceste proteine ​​care răspund la situații de stres celular au fost raportate în diferite grupuri de organisme vii și sunt foarte conservate. Există diferite tipuri de chaperonine și sunt clasificate în funcție de greutatea lor moleculară.

referințe

1. Campbell, N. A., & Reece, J. B. (2007). biologie. Ed. Panamericana Medical.
2. Devlin, T. M. (2004). Biochimie: manual cu aplicații clinice. Am inversat.
3. Koolman, J. și Röhm, K. H. (2005). Biochimie: text și atlas. Ed. Panamericana Medical.
4. Melo, V., Ruiz, V.M., & Cuamatzi, O. (2007). Biochimia proceselor metabolice. Reverte.
5. Pacheco, D. și Leal, D. P. (2004). Biochimie medicală. Editorial Limusa.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A. & Tapia, R. (1988). biochimie. Editorial Limusa.
7. Sadava, D., & Purves, W. H. (2009). Viața: știința biologiei. Ed. Panamericana Medical.
8. Tortora, G.J., Funke, B. R., & Case, C. L. (2007). Introducere în microbiologie. Ed. Panamericana Medical.
9. Voet, D., Voet, J.G., & Pratt, C.W. (2007). Bazele biochimiei. Ed. Panamericana Medical.